เบตา-อะไมลอยด์ (1-42) มนุษย์(TB 500) หมายถึงเปปไทด์ที่ได้จากการไฮโดรไลซิสของโปรตีนถั่วเหลืองโดยโปรตีเอสจากถั่วเหลือง ส่วนใหญ่ประกอบด้วยโอลิโกเปปไทด์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 3 ~ 6 ตัว ซึ่งสามารถเสริมแหล่งไนโตรเจนในร่างกายมนุษย์ได้อย่างรวดเร็ว ฟื้นฟูความแข็งแรงทางกายภาพ และบรรเทาความเหนื่อยล้า เปปไทด์ถั่วเหลืองมีหน้าที่ของแอนติเจนต่ำ ยับยั้งคอเลสเตอรอล ส่งเสริมการเผาผลาญไขมันและการหมัก สามารถนำมาใช้ในอาหารเพื่อเสริมแหล่งโปรตีนได้อย่างรวดเร็ว ขจัดความเหนื่อยล้า และทำหน้าที่เป็นปัจจัยในการแพร่กระจายของแบคทีเรียบิฟิโดแบคทีเรีย เปปไทด์ถั่วเหลืองประกอบด้วยเปปไทด์โมเลกุลขนาดใหญ่ กรดอะมิโนอิสระ น้ำตาล และเกลืออนินทรีย์จำนวนเล็กน้อย โดยมีน้ำหนักโมเลกุลสัมพัทธ์น้อยกว่า 1,000 ปริมาณโปรตีนของเปปไทด์ถั่วเหลืองอยู่ที่ประมาณ 85% องค์ประกอบของกรดอะมิโนเหมือนกับโปรตีนจากถั่วเหลือง ความสมดุลของกรดอะมิโนจำเป็นนั้นดีและอุดมไปด้วย เมื่อเปรียบเทียบกับโปรตีนถั่วเหลือง เปปไทด์ถั่วเหลืองมีหน้าที่ทางสรีรวิทยาของการย่อยและการดูดซึมสูง ให้พลังงานอย่างรวดเร็ว ลดคอเลสเตอรอล ลดความดันโลหิต และส่งเสริมการเผาผลาญไขมัน รวมถึงคุณสมบัติการประมวลผลที่ดี เช่น ไม่มีกลิ่นถั่ว ไม่มีการสูญเสียโปรตีน ไม่มีการตกตะกอนของกรด ไม่มีการแข็งตัวของความร้อน ละลายน้ำได้ง่าย ไหลได้ดี และเป็นวัสดุอาหารเพื่อสุขภาพที่ดีเยี่ยม
ตัวอย่างธุรกิจ
บรรจุุภัณฑ์
 |
 |
ข้อเสนอแนะ
ฝาขวดและจุกไม้ก๊อกสั่งทำพิเศษ
 |
 |
บทบาทในการวิจัยโรคอัลไซเมอร์
การเกิดโรค
เบตา-อะไมลอยด์ (1-42) มนุษย์เป็นโมเลกุลสำคัญในการพัฒนา AD การผลิตของมันเชื่อมโยงอย่างซับซ้อนกับเมแทบอลิซึมของ Amyloid Precursor Protein (APP) ซึ่งเป็นโปรตีนจากเมมเบรนซึ่งมีอยู่มากมายในเยื่อหุ้มเซลล์ประสาทและไซแนปส์ ในบุคคลที่มีสุขภาพดี APP จะเข้าสู่วิถีทางเมแทบอลิซึมตามปกติ โดยหลักๆ แล้วจะถูกแยกออกโดย -ซีเครเตส ซึ่งผลิตชิ้นส่วนที่ไม่-เป็นพิษ
อย่างไรก็ตาม ในผู้ป่วย AD มีการเปลี่ยนแปลงในการประมวลผลการเผาผลาญของ APP โดยเฉพาะอย่างยิ่ง มีการเพิ่มขึ้นของการแยกตามลำดับของ APP โดย -secretase (BACE1) และ -secretase ความแตกแยกที่ผิดปกตินี้ส่งผลให้เกิดการผลิต A 42 มากเกินไป ซึ่งมีแนวโน้มที่จะรวมตัวและก่อตัวเป็นแผ่นอะไมลอยด์สูงกว่า
การรวมตัวของ A 42 เข้ากับไฟบริลและโอลิโกเมอร์เป็นขั้นตอนสำคัญในการก่อตัวของแผ่นอะไมลอยด์ ซึ่งเป็นจุดเด่นทางระบบประสาทของ AD แผ่นโลหะเหล่านี้รบกวนการทำงานของเส้นประสาท นำไปสู่ความผิดปกติของซินแนปติก และท้ายที่สุดมีส่วนทำให้การรับรู้ลดลงและการเสื่อมของระบบประสาทที่พบในผู้ป่วย AD
ดังนั้น การกำหนดเป้าหมายการผลิต การรวมกลุ่ม หรือการกวาดล้าง A 42 จึงเป็นจุดสนใจหลักของการวิจัย AD และการพัฒนาด้านการรักษาโรค กลยุทธ์ต่างๆ เช่น การยับยั้ง BACE1, การปรับ -กิจกรรมของซีเครเตส หรือการเพิ่มการกวาดล้างของ A 42 ผ่านการบำบัดด้วยภูมิคุ้มกันหรือกลไกอื่นๆ กำลังดำเนินการอย่างจริงจังเพื่อพัฒนาการรักษาที่มีประสิทธิผลสำหรับ AD
การรวมตัวและความเป็นพิษ
คุณสมบัติทางเคมีกายภาพที่เป็นเอกลักษณ์ของ A 42 โดยเฉพาะอย่างยิ่งการไม่ชอบน้ำและแนวโน้มที่จะรวมตัว ทำให้ A 42 เป็นส่วนประกอบสำคัญในการก่อตัวของแผ่นอะไมลอยด์ โล่เหล่านี้ประกอบด้วยไฟบริล A 42 ที่รวมตัวกันเป็นหลักและเป็นลักษณะทางประสาทพยาธิวิทยาของ AD
การรวมตัวของ A 42 เข้ากับไฟบริลและโอลิโกเมอร์ขัดขวางความสมบูรณ์ของโครงสร้างของเซลล์ประสาท นำไปสู่กลไกระดับโมเลกุลที่ซับซ้อน หนึ่งในกลไกเหล่านี้คือการอักเสบของระบบประสาท ซึ่งเกี่ยวข้องกับการกระตุ้นการทำงานของไมโครเกลียและแอสโตรไซต์ ซึ่งเป็นเซลล์ภูมิคุ้มกันในสมอง เซลล์ภูมิคุ้มกันที่ถูกกระตุ้นเหล่านี้จะปล่อยไซโตไคน์และคีโมไคน์ที่มีการอักเสบออกมา ซึ่งอาจทำให้ความเสียหายของเส้นประสาทรุนแรงขึ้นอีก
ความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชันเป็นอีกกลไกสำคัญในการเกิดโรค AD การรวมตัวของ A 42 สามารถนำไปสู่การผลิตสายพันธุ์ออกซิเจนปฏิกิริยา (ROS) ซึ่งทำให้เกิดความเสียหายต่อออกซิเดชันต่อไขมัน โปรตีน และ DNA ในเซลล์ประสาท ความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชั่นนี้สามารถนำไปสู่การหยุดชะงักของเส้นทางการส่งสัญญาณของเซลล์ ความสมบูรณ์ของเมมเบรน และการทำงานของเส้นประสาท
ในที่สุด การสะสมของแผ่นอะไมลอยด์และการอักเสบของระบบประสาทที่เกี่ยวข้องและความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชั่นสามารถกระตุ้นการตายของเซลล์ของเซลล์ประสาทหรือการตายของเซลล์ที่ตั้งโปรแกรมไว้ การสูญเสียเซลล์ประสาท โดยเฉพาะเซลล์ในฮิบโปแคมปัสและคอร์เทกซ์ ส่งผลให้การทำงานของการรับรู้ลดลงอย่างรุนแรง รวมถึงการทำงานของหน่วยความจำ การเรียนรู้ และผู้บริหาร
ดังนั้นการทำความเข้าใจกลไกที่เป็นพื้นฐานของการรวมตัวของ A 42 และผลกระทบต่อระบบประสาทจึงเป็นสิ่งสำคัญสำหรับการพัฒนาวิธีการรักษาที่มีประสิทธิภาพเพื่อชะลอหรือหยุดการลุกลามของ AD กลยุทธ์ในการยับยั้งการรวมตัวของ A 42 เพิ่มการกวาดล้าง หรือกำหนดเป้าหมายผลกระทบต่อระบบประสาทขั้นปลายของ A 42 กำลังถูกติดตามอย่างแข็งขันในการวิจัย AD
ความผิดปกติของซินแนปติก
ไซแนปส์เป็นที่ตั้งของการสื่อสารระหว่างเซลล์ประสาท และมีบทบาทสำคัญในกิจกรรมทางสรีรวิทยาตามปกติของสมอง สารสื่อประสาทจะถูกปล่อยออกมาจากปลายพรีไซแนปติกและจับกับตัวรับบนเยื่อโพสซินแนปติก กระตุ้นให้เกิดการส่งสัญญาณระหว่างเซลล์ประสาท
เบตา-อะไมลอยด์ (1-42) มนุษย์โอลิโกเมอร์แสดงให้เห็นว่าสะสมที่ไซแนปส์ โดยที่พวกมันสามารถโต้ตอบกับโปรตีนไซแนปติกหลายชนิด และขัดขวางการทำงานปกติของไซแนปส์ ตัวอย่างเช่น โอลิโกเมอร์ A 42 ชนิดสามารถจับกับตัวรับ NMDA ซึ่งเป็นตัวรับกลูตาเมตชนิดหนึ่งที่สำคัญสำหรับความเป็นพลาสติกแบบซินแนปติกและการเรียนรู้ ส่งผลให้การทำงานของตัวรับลดลงและการส่งผ่านไซแนปติกบกพร่อง
นอกจากนี้ โอลิโกเมอร์เอ 42 ชนิดยังสามารถขัดขวางการค้ามนุษย์และการทำงานของถุงซินแนปติก ซึ่งมีหน้าที่ในการปล่อยสารสื่อประสาท สิ่งนี้สามารถนำไปสู่การปล่อยสารสื่อประสาทที่ลดลงและทำให้การส่งผ่านซินแนปติกแย่ลงไปอีก
การสะสมของโอลิโกเมอร์ A 42 ที่ไซแนปส์ยังสามารถนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในความเป็นพลาสติกของซินแนปติก ซึ่งเป็นกระบวนการที่ทำให้ไซแนปส์แข็งแรงขึ้นหรือลดลงในการตอบสนองต่อการทำงานของระบบประสาท ความเป็นพลาสติกแบบซินแนปติกที่บกพร่องอาจส่งผลต่อการเรียนรู้และความจำ ซึ่งเป็นฟังก์ชันการรับรู้สองประการที่ได้รับผลกระทบอย่างรุนแรงในโรคอัลไซเมอร์ (AD)
ดังนั้นความสามารถของโอลิโกเมอร์ A 42 ในการทำลายการทำงานของไซแนปติกจึงเป็นกลไกอีกอย่างหนึ่งที่พวกมันมีส่วนทำให้เกิดโรคทางระบบประสาทของ AD กลยุทธ์ในการกำหนดเป้าหมายโอลิโกเมอร์ A 42 และผลกระทบของซินแนปติกกำลังถูกติดตามอย่างแข็งขันในการวิจัย AD เพื่อเป็นแนวทางการรักษาที่มีศักยภาพ
การก่อตัวของคราบจุลินทรีย์และความเสื่อมของเส้นประสาท
เมื่อ AD ดำเนินไป จำนวนแผ่นอะไมลอยด์ที่เกิดจากการรวมตัวของ A 42 จะค่อยๆ เพิ่มขึ้นในสมอง โล่เหล่านี้เป็นจุดเด่นของระบบประสาทวิทยาของ AD และประกอบด้วยไฟบริล A 42 ที่รวมกันเป็นหลัก การปรากฏตัวของแผ่นโลหะเหล่านี้สามารถรบกวนการทำงานปกติของเซลล์ประสาทและไซแนปส์ นำไปสู่ความบกพร่องในการทำงานของการรับรู้
เพื่อตอบสนองต่อการก่อตัวของแผ่นอะไมลอยด์ ไมโครเกลีย ซึ่งเป็นเซลล์ภูมิคุ้มกันในสมองจึงถูกกระตุ้น microglia ที่เปิดใช้งานจะปล่อยไซโตไคน์และคีโมไคน์ที่มีการอักเสบซึ่งอาจทำให้ความเสียหายของเส้นประสาทรุนแรงขึ้นอีก การตอบสนองต่อการอักเสบของระบบประสาทนี้สามารถนำไปสู่การสรรหาเซลล์ภูมิคุ้มกันเพิ่มเติมและการผลิตตัวกลางในการอักเสบเพิ่มเติม ทำให้เกิดวงจรของการอักเสบและความเสียหายของเส้นประสาท
นอกจากแผ่นอะไมลอยด์แล้ว AD ยังมีลักษณะพิเศษคือการมีเส้นใยประสาทพันกัน สายพันกันเหล่านี้ประกอบด้วยโปรตีนเทาว์ที่มีฟอสฟอรัสสูง ซึ่งสะสมอยู่ภายในเซลล์ประสาทและขัดขวางการทำงานปกติของพวกมัน การก่อตัวของเส้นใยประสาทพันกันมีความเชื่อมโยงอย่างใกล้ชิดกับการเสื่อมของเซลล์ประสาทและการสูญเสียเซลล์ประสาท
การกระตุ้นของ microglia และการตอบสนองต่อการอักเสบที่เกิดขึ้นสามารถนำไปสู่การก่อตัวของเส้นใยประสาทพันกัน ไซโตไคน์และคีโมไคน์ที่อักเสบอาจส่งผลต่อฟอสโฟรีเลชั่นและการรวมตัวของเทาว์โปรตีน ซึ่งส่งเสริมให้เกิดการพันกัน นอกจากนี้ ไมโครเกลียที่ถูกกระตุ้นสามารถทำลายเซลล์และทำให้เซลล์ประสาทเสื่อมลง ซึ่งส่งผลให้เซลล์ประสาทสูญเสียไปอีกด้วย
ดังนั้นการก่อตัวของแผ่นอะไมลอยด์ การกระตุ้นของ microglia และผลการตอบสนองต่อการอักเสบ ล้วนเป็นองค์ประกอบที่สำคัญของน้ำตกทางระบบประสาทที่นำไปสู่ AD การทำความเข้าใจกลไกที่เป็นรากฐานของกระบวนการเหล่านี้เป็นสิ่งสำคัญสำหรับการพัฒนาวิธีการรักษาที่มีประสิทธิภาพเพื่อชะลอหรือหยุดการลุกลามของ AD
กลยุทธ์การวิจัยและการรักษา
การตรวจจับและการหาปริมาณ
การตรวจจับและการหาปริมาณของ A 42 มีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการวิจัยและวินิจฉัยโรค AD สามารถใช้วิธีการต่างๆ เช่น เอนไซม์-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) และ Immunohistochemistry (IHC) เพื่อวัดระดับ A 42
- เอนไซม์-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) เป็นวิธีที่ใช้กันทั่วไปในการวัดระดับ A 42 ในตัวอย่างทางชีววิทยา เช่น น้ำไขสันหลัง (CSF) และพลาสมา ELISA เป็นเทคนิคที่มีความไวสูงและจำเพาะเจาะจงซึ่งใช้แอนติบอดีเพื่อจับและตรวจจับโปรตีนจำเพาะ เช่น A 42 โดยการวัดปริมาณของแอนติบอดี-ที่จับกับ A 42 นักวิจัยสามารถหาปริมาณระดับของ A 42 ในตัวอย่างได้
- Immunohistochemistry (IHC) เป็นอีกวิธีหนึ่งที่สามารถใช้ในการตรวจจับและวัดปริมาณ A 42 ในเนื้อเยื่อสมองได้ IHC เกี่ยวข้องกับการใช้แอนติบอดีเพื่อย้อมโปรตีนจำเพาะในส่วนเนื้อเยื่อ ช่วยให้นักวิจัยมองเห็นและแสดงปริมาณการกระจายตัวและความอุดมสมบูรณ์ของ A 42 ในสมอง IHC มีประโยชน์อย่างยิ่งสำหรับการศึกษาการเปลี่ยนแปลงทางระบบประสาทที่เกิดขึ้นใน AD เช่น การก่อตัวของแผ่นอะไมลอยด์
แนวทางการรักษา
กลยุทธ์การรักษาต่างๆ ที่กำหนดเป้าหมาย A 42 ได้เข้าสู่การทดลองทางคลินิก รวมถึงการบำบัดด้วยภูมิคุ้มกัน (เช่น วัคซีน A) สารยับยั้งโมเลกุลขนาดเล็ก (เช่น สารยับยั้ง BACE1) และการบำบัดด้วยยีน กลยุทธ์เหล่านี้มีจุดมุ่งหมายเพื่อลดการผลิต A 42 ส่งเสริมการกวาดล้าง หรือป้องกันการรวมตัว โดยมีเป้าหมายในการบรรเทาหรือบรรเทาอาการ AD
การบำบัดด้วยภูมิคุ้มกัน โดยเฉพาะวัคซีน A เป็นจุดสำคัญของการวิจัย AD มาหลายปีแล้ว วัคซีนเหล่านี้กระตุ้นระบบภูมิคุ้มกันให้ผลิตแอนติบอดีต่อ A 42 ซึ่งสามารถจับและกำจัดคราบอะไมลอยด์ออกจากสมองได้ อย่างไรก็ตาม แม้จะมีผลลัพธ์ที่น่าหวังในการศึกษาในสัตว์ทดลอง แต่การทดลองทางคลินิกของวัคซีน A ในมนุษย์ต้องเผชิญกับความท้าทาย รวมถึงการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันต่อตัววัคซีนและการพัฒนาแอนติบอดีต่อต้าน-ยา
สารยับยั้งโมเลกุลขนาดเล็ก เช่น สารยับยั้ง BACE1 กำหนดเป้าหมายเอนไซม์เบตา-ซีเครเตสที่แยกโปรตีนสารตั้งต้นอะไมลอยด์ (APP) เพื่อสร้าง A 42 ยาเหล่านี้สามารถลดการผลิต A 42 และชะลอการลุกลามของ AD ได้โดยการยับยั้ง BACE1 อย่างไรก็ตาม BACE1 ยังเกี่ยวข้องกับการประมวลผลโปรตีนอื่นๆ ดังนั้นยาเหล่านี้อาจมี-ผลนอกเป้าหมายที่จำกัดการใช้ยา
การบำบัดด้วยยีนเป็นอีกแนวทางหนึ่งในการกำหนดเป้าหมาย A 42 ใน AD โดยการส่งยีนที่เข้ารหัสเอนไซม์หรือโปรตีนอื่น ๆ ที่ส่งเสริมการกวาดล้างหรือการสลายตัวของ A 42 การบำบัดด้วยยีนอาจลดการก่อตัวของคราบจุลินทรีย์อะไมลอยด์และชะลอการลุกลามของ AD อย่างไรก็ตาม การบำบัดด้วยยีนยังอยู่ในช่วงเริ่มต้นของการพัฒนา และมีความท้าทายด้านเทคนิคและจริยธรรมหลายประการที่ต้องได้รับการแก้ไขก่อนจึงจะสามารถนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายในการปฏิบัติงานทางคลินิก
ขั้นตอนการเตรียมการ
การเลือกใช้วัตถุดิบ
กากถั่วเหลืองหรือโปรตีนที่แยกได้จากถั่วเหลือง-ที่ไม่ใช่จีเอ็มโอคุณภาพสูงในภาคเหนือส่วนใหญ่จะใช้เป็นวัตถุดิบในจีน ถ้าใช้กากถั่วเหลืองเป็นวัตถุดิบ จำเป็นต้องเอาส่วนประกอบโปรตีนทั้งหมดออกโดยการละลายด้วยอัลคาไลและการตกตะกอนของกรด และปรับปรุงความบริสุทธิ์ของโปรตีนของสารตั้งต้นเพื่อให้แน่ใจว่าปริมาณโปรตีนและปริมาณเปปไทด์ของผลิตภัณฑ์เปปไทด์ถั่วเหลือง ควรเลือกโปรตีนถั่วเหลืองแยกที่มีปริมาณโปรตีนสูง ปริมาณเถ้าต่ำ และการกระจายตัวที่ดีเป็นวัตถุดิบ
กระบวนการปรับสภาพ
ก่อนการสลายเอนไซม์ พื้นผิวจะถูกเปลี่ยนสภาพอย่างเหมาะสมโดยวิธีทางกายภาพ (อุณหภูมิสูง ความดันสูง อัลตราซาวนด์ ฯลฯ) เพื่อปล่อยบริเวณจำกัด ซึ่งเป็นพื้นฐานสำหรับการสลายเอนไซม์ที่มีประสิทธิภาพในภายหลัง ปัจจุบัน กระบวนการปรับสภาพทั่วไปสำหรับการเตรียมเปปไทด์ถั่วเหลืองในประเทศจีนมีดังต่อไปนี้: เติมน้ำบริสุทธิ์ในสัดส่วนที่เหมาะสม (น้ำบริสุทธิ์ น้ำอ่อน ฯลฯ) ตามปริมาณของสารตั้งต้น และผ่านการตัด การกวน และการบำบัดอื่น ๆ เพื่อให้เกิดการกระจายตัวที่สม่ำเสมอ และสามารถให้ความร้อนที่ 80-100 องศาเป็นเวลา 5-30 นาที ในด้านหนึ่ง มันสามารถมีบทบาทในการฆ่าเชื้อเพื่อลดความเสียหายของจุลินทรีย์ในระหว่างปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของเอนไซม์ในระยะยาวตามมา ในทางกลับกัน มันสามารถทำลายสภาพของสารตั้งต้นได้อย่างเหมาะสม จากนั้นจึงตัดเย็นจนถึงอุณหภูมิไฮโดรไลซิสของเอนไซม์เริ่มต้น
การควบคุมกระบวนการไฮโดรไลซิสของเอนไซม์
พารามิเตอร์กระบวนการในกระบวนการไฮโดรไลซิสของเอนไซม์ส่วนใหญ่ประกอบด้วยการเลือกเอนไซม์ ปริมาณของเอนไซม์ วิธีการไฮโดรไลซิสของเอนไซม์ อุณหภูมิของการไฮโดรไลซิสของเอนไซม์ ค่า pH การกำหนดจุดสิ้นสุดของการไฮโดรไลซิสของเอนไซม์ และการปิดใช้งานของเอนไซม์
การเลือกเอนไซม์มีความสำคัญอย่างยิ่งต่อประสิทธิภาพของเอนไซม์ไฮโดรไลซิส คุณภาพของเปปไทด์จากถั่วเหลือง (ส่วนของเปปไทด์ องค์ประกอบของกรดอะมิโน รสชาติ ฯลฯ) และผลผลิต โดยปกติแล้ว การผสมเอนไซม์หลายชนิดจะใช้เพื่อให้มั่นใจถึงประสิทธิภาพของการไฮโดรไลซิสของเอนไซม์
โปรดทราบว่าเอนไซม์ที่ใช้ต้องเป็นโปรตีเอสที่กินได้ที่ระบุใน GB2760
วิธีการใช้เอนไซม์ประกอบด้วยเอนไซม์ซิงโครนัส เอนไซม์ทีละขั้นตอน-} และเครื่องปฏิกรณ์เมมเบรนของเอนไซม์
การเลือกอุณหภูมิและค่า pH ของเอนไซม์สลายจะขึ้นอยู่กับอุณหภูมิและค่า pH ที่เหมาะสมของเอนไซม์แต่ละตัวในเอนไซม์ผสม
การแยกและการกลั่น
เอนไซม์ไฮโดรไลเสตหลังการทำงานของเอนไซม์เป็นระบบผสมที่ประกอบด้วยโปรตีนโมเลกุลขนาดใหญ่ โพลีเปปไทด์ โอลิโกเปปไทด์ กรดอะมิโน และส่วนประกอบอื่นๆ ที่ไม่ใช่-โปรตีน (แป้ง น้ำตาล ไขมัน เกลือ ฯลฯ) จำเป็นต้องแยกและนำส่วนประกอบอื่นๆ ออกเพื่อให้บรรลุวัตถุประสงค์ในการเพิ่มคุณค่าของเปปไทด์ถั่วเหลือง กระบวนการแยกโปรตีเอสไฮโดรไลเสตจากถั่วเหลืองมักจะมีสองขั้นตอน: การแยกน้ำมันดิบและการกลั่น กระบวนการแยกหยาบมักจะใช้เครื่องแยกแบบแรงเหวี่ยงหรือการกรองด้วยแรงดันเพื่อกำจัดส่วนประกอบที่มีน้ำหนักโมเลกุลขนาดใหญ่ เช่น โปรตีน แป้ง ไขมัน ฯลฯ เพื่อให้ได้ชิ้นส่วนของเหลวที่ชัดเจนยิ่งขึ้น ซึ่งเป็นพื้นฐานสำหรับกระบวนการทำให้บริสุทธิ์ กระบวนการทำให้บริสุทธิ์คือการกำจัดส่วนประกอบอื่นๆ เพิ่มเติม เช่น เปปไทด์และโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูง กรดอะมิโน เม็ดสี กลิ่น ไขมัน เกลือ ฯลฯ ผ่านการกรองแบบละเอียดหรือการแยกการดูดซับ (การดูดซับแบบเลือกสรรของถ่านกัมมันต์หรือตัวดูดซับอื่นๆ) หรือการแยกเมมเบรน (การกรองแบบไมโครฟิลเตรชัน อัลตราฟิลเตรชัน นาโนฟิลเตรชัน) เพื่อให้ได้สารละลายเปปไทด์ถั่วเหลืองที่ชัดเจนและโปร่งใส
ความเข้มข้น
กระบวนการทำให้เข้มข้นจะเพิ่มปริมาณของแข็งของของเหลวเปปไทด์ถั่วเหลืองกลั่นเป็น 20% - 45% เป็นหลัก เพื่อปรับปรุงประสิทธิภาพการอบแห้งที่ตามมา ประหยัดพลังงาน และลดการบริโภค วิธีการทำให้เข้มข้นโดยทั่วไป ได้แก่ ความเข้มข้นของการแยกเมมเบรนและความเข้มข้นของการระเหย
การทำหมัน
กระบวนการฆ่าเชื้อส่วนใหญ่เพื่อฆ่าเชื้อจุลินทรีย์ในสารละลายเปปไทด์ถั่วเหลือง เพื่อให้มั่นใจถึงคุณภาพของผลิตภัณฑ์ โดยปกติแล้วจะใช้วิธีการฆ่าเชื้อด้วยอุณหภูมิสูงพิเศษ-
เม็ดแห้ง
ได้รับ 42 หรือแกรนูลผ่านหอพ่นแห้งแบบพ่นฝอย (แบบแรงเหวี่ยง ชนิดแรงดัน) รวมกับเครื่องบดย่อยเพื่อควบคุมความหนาแน่นของผลิตภัณฑ์
การบรรจุและการตรวจสอบ
บรรจุภัณฑ์เปปไทด์ถั่วเหลืองควรดำเนินการในห้องสะอาดที่มีการควบคุมอุณหภูมิและความชื้น (โดยทั่วไปต้องมีมากกว่า 100,000 ระดับ) โดยทั่วไปบรรจุภัณฑ์ภายในจะมี 2 ชั้นโดยใช้ฟิล์มคอมโพสิตเกรดอาหาร- และบรรจุภัณฑ์ด้านนอกเป็นกล่องและถัง เนื่องจากมีการนำสารแปลกปลอมเข้ามาในกระบวนการผลิต (เช่น เหล็ก สแตนเลส สารแปลกปลอมอื่นๆ เป็นต้น) จึงมักจะจำเป็นต้องใช้เครื่องเอ็กซเรย์หรือเครื่องตรวจจับโลหะในการตรวจจับโลหะเพื่อลดความเสี่ยงของสารแปลกปลอมในผลิตภัณฑ์เปปไทด์จากถั่วเหลือง
เบตา-อะไมลอยด์ (1-42) มนุษย์หรือที่รู้จักกันในชื่อ A (1-42) หรืออะไมลอยด์เบตา-เปปไทด์ (1-42) เป็นส่วนสำคัญของเปปไทด์ที่เกี่ยวข้องในการเกิดโรคของโรคอัลไซเมอร์ (AD) มันเป็นผลิตภัณฑ์จากการแยกโปรตีโอไลติกของโปรตีนสารตั้งต้นอะไมลอยด์ (APP) ซึ่งเป็นไกลโคโปรตีนของเมมเบรนที่แสดงออกอย่างกว้างขวางในเซลล์ประสาทและเซลล์ประเภทอื่น
เปปไทด์จำเพาะนี้ประกอบด้วยกรดอะมิโน 42 ตัว ซึ่งได้มาจากการแยก APP ตามลำดับโดย -secretase (BACE1) และ -secretase A (1-42) ต่างจากสารที่มีขนาดสั้นกว่า A (1-40) A (1-42) ไม่ชอบน้ำมากกว่าและมีแนวโน้มที่จะรวมตัวกัน ก่อตัวเป็นโอลิโกเมอร์ ไฟบริล และเนื้อเยื่ออะไมลอยด์ในสมองในที่สุด โล่เหล่านี้เป็นจุดเด่นของ AD ซึ่งมีส่วนทำให้เส้นประสาททำงานผิดปกติและเสียชีวิต
กระบวนการรวมตัวของ A (1-42) มีความซับซ้อน โดยเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างต่างๆ และอันตรกิริยากับโมเลกุลชีวภาพอื่นๆ เชื่อกันว่ามวลรวมเหล่านี้รบกวนการทำงานของซินแนปติก กระตุ้นให้เกิดความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชัน และส่งเสริมการอักเสบ ซึ่งนำไปสู่ความเสื่อมถอยทางสติปัญญาและการสูญเสียความทรงจำ
การวิจัยเกี่ยวกับบทบาทของ A (1-42) ใน AD ได้เพิ่มความพยายามในการพัฒนากลยุทธ์การรักษาโดยมุ่งเป้าไปที่การผลิต การรวมกลุ่ม หรือการกวาดล้าง สิ่งเหล่านี้รวมถึงสารยับยั้ง - และ -secretase การบำบัดด้วยภูมิคุ้มกันที่มุ่งลดปริมาณคราบจุลินทรีย์ และโมเลกุลที่ทำให้เสถียรหรือรบกวนสถานะโอลิโกเมอริกเฉพาะของ A (1-42) การทำความเข้าใจกลไกที่เกี่ยวข้องกับความเป็นพิษและการรวมตัวของ A (1-42) ยังคงมีความสำคัญต่อการรักษาขั้นสูงและการค้นหาวิธีการรักษาโรคอัลไซเมอร์ในท้ายที่สุด
มันเป็นโมเลกุลที่ขัดแย้งกัน: ตัวขับเคลื่อนการเสื่อมของระบบประสาทในรูปแบบรวมและเป็นผู้พิทักษ์สุขภาพของเส้นประสาทในสถานะโมโนเมอร์ ความก้าวหน้าในการรักษาด้วยความเย็นจัด-EM การพัฒนาตัวชี้วัดทางชีวภาพ และการบำบัดด้วยภูมิคุ้มกันได้เปลี่ยนความเข้าใจของเราเกี่ยวกับบทบาทของ A 42 ใน AD แต่ความท้าทายยังคงมีอยู่ในการแปลผลการวิจัยพรีคลินิกให้เป็นการรักษาที่มีประสิทธิผล การวิจัยในอนาคตจะต้องประนีประนอมความเป็นสองขั้วของ A 42 ใช้ประโยชน์จากข้อมูลเชิงลึกเชิงโครงสร้างสำหรับการออกแบบยา และบูรณาการแนวทางส่วนบุคคลเพื่อต่อสู้กับโรคร้ายแรงนี้
คำถามที่พบบ่อย
เบต้า-อะไมลอยด์ (1-42) ในมนุษย์คืออะไร
+
-
เบต้า-อะไมลอยด์ (1-42) ในมนุษย์ ( -อะไมลอยด์ 1-42 ในมนุษย์) เป็นเปปไทด์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 42 ชนิด และถือเป็นองค์ประกอบหลักของแผ่นอะไมลอยด์ในสมองของผู้ป่วยโรคอัลไซเมอร์ (AD) มันถูกสร้างขึ้นจากความแตกแยกของโปรตีนสารตั้งต้นอะไมลอยด์ (APP) โดย -secretase และ -secretase และคุณสมบัติการรวมตัวของมันจะเชื่อมโยงอย่างใกล้ชิดกับการเกิดโรคของ AD
สภาวะการเก็บรักษาของเบต้า-แอมีลอยด์ (1-42) ในมนุษย์มีอะไรบ้าง
+
-
ผลิตภัณฑ์แห้งแช่แข็ง-ต้องเก็บไว้ที่อุณหภูมิ -20 องศาในแสง-มีการป้องกัน ปิดผนึก และความชื้น-ในสภาวะที่กันความชื้นได้เพื่อความคงตัวยาวนาน 6-12 เดือน อนุญาตให้เก็บระยะสั้นที่อุณหภูมิ 4 องศาได้ 1-2 เดือน ที่อุณหภูมิห้อง ผลิตภัณฑ์จะดูดซับความชื้นและเริ่มการรวมตัวได้อย่างง่ายดาย โอลิโกเมอร์อาจตรวจพบได้ภายในหนึ่งสัปดาห์ โดยมีการเปลี่ยนแปลงกิจกรรมอย่างมีนัยสำคัญ
ขอบเขตการใช้งานสำหรับเบต้า-แอมีลอยด์ (1-42) ในมนุษย์มีอะไรบ้าง
+
-
การวิจัยโรคอัลไซเมอร์: ในฐานะตัวชี้วัดทางชีวภาพทางพยาธิวิทยาหลัก การวิจัยนี้ใช้เพื่อสำรวจการเกิดโรค AD การคัดกรองยา และการประเมินประสิทธิภาพ
การวิจัยชีววิทยาทางระบบประสาท: ตรวจสอบความเสียหายของเส้นประสาท การทำงานของซินแนปติก และกลไกการอักเสบของระบบประสาท
การพัฒนายา: ทำหน้าที่เป็นเป้าหมายในการพัฒนายาต้าน- AD เช่น ยาที่ยับยั้งการรวมตัวของ A การส่งเสริมการกวาดล้างของ A หรือการปรับการอักเสบของระบบประสาท
การตรวจจับไบโอมาร์คเกอร์: ช่วยในการวินิจฉัยโรค AD ในระยะเริ่มต้นโดยการวัดระดับ A 1-42 ในน้ำไขสันหลังหรือเลือด
ป้ายกำกับยอดนิยม: เบต้า-อะไมลอยด์ (1-42) มนุษย์ cas 107761-42-2, ซัพพลายเออร์, ผู้ผลิต, โรงงาน, ขายส่ง, ซื้อ, ราคา, เป็นกลุ่ม, เพื่อขาย